Die "dunkle Materie" im Protein-Universum / Bioinformatiker der TUM sind Strukturen der dunklen Proteine auf der Spur
(ots) - Ob Antikörper, Enzym oder Transportstoff: Proteine
haben lebenswichtige Funktionen. Zwar können Wissenschaftler die
dreidimensionale Struktur vieler Proteine zumindest teilweise
aufklären. Doch für viele Protein-Bausteine oder sogar ganze
Eiweißmoleküle wurde die Struktur noch nicht bestimmt. Diese "dunklen
Proteine" könnten eine Schlüsselrolle für das Verständnis von
Krankheiten spielen. Ein Team internationaler Wissenschaftler unter
Beteiligung der Technischen Universität München (TUM) ist dem
Geheimnis des "dunklen Proteoms" mit den Methoden der Bioinformatik
einen Schritt näher gekommen. Proteinforschung und Biomedizin bilden
einen Forschungsschwerpunkt der TUM.
15 Prozent der Masse eines durchschnittlichen Menschen: So groß
ist der Anteil aller Proteine, das sogenannte Proteom. Die
Eiweißmoleküle übernehmen essentielle Aufgaben im Körper und den
Zellen. Sie bringen Stoffwechselprozesse in Gang, helfen bei der
Abwehr von Krankheiten und sorgen für den Transport lebenswichtiger
Stoffe.
Die dreidimensionale Struktur ist entscheidend für die Funktion
dieser Proteine. Doch es existieren Proteine, die sich vollständig
oder in bestimmten Bereichen von jeder bisher experimentell
nachgewiesenen Struktur unterscheiden. Ihre Struktur kann daher nicht
modelliert werden. Forscher fassen diese Proteine und
Protein-Bausteine unter dem Begriff "dunkle Proteine" und in der
Gesamtheit als "dunkles Proteom" zusammen, in Anlehnung an die dunkle
Materie im Weltall. Bisher war unter anderem noch nicht bekannt, wie
viele der Proteine zum dunklen Proteom gehören.
Die Hälfte des Proteoms ist dunkel
Gemeinsam mit der Commonwealth Scientific and Industrial Research
Organisation (CSIRO) in Sydney und der Universität Lissabon hat
Andrea Schafferhans vom Lehrstuhl für Bioinformatik der TUM (Prof.
Burkhard Rost) die Eigenschaften des "dunklen Proteoms" untersucht.
Aus verschiedenen Datenbanken filterten die Wissenschaftler dazu
Informationen, brachten sie in Verbindung miteinander und werteten
die Daten aus.
Die Datenbank "Aquaria", ein Gemeinschaftsprojekt der CSIRO und
der TUM, spielte dabei eine wichtige Rolle. Die Webseite ging Anfang
2015 online und bietet allen Forschern die Möglichkeit, sich die
3D-Struktur von Proteinsequenzen berechnen zu lassen. Dabei greift
die Datenbank auf bereits vorhandene Strukturen zurück und erstellt
das wahrscheinlichste Modell. Mithilfe der Webseite konnten die
Forscher erkennen, welche Protein-Strukturen tatsächlich "dunkel"
sind.
Das Ergebnis: Die Hälfte des Proteoms aller Lebewesen, deren
Zellen einen Zellkern besitzen - wozu auch der Mensch zählt - gehört
zum "dunklen Proteom". "Davon wiederum ist knapp die Hälfte
strukturell völlig unbekannt", sagt Schafferhans.
Wenig Verwandte, kaum Wechselwirkungen mit anderen Proteinen
Außerdem konnten die Forscher folgende Eigenschaften für die
dunklen Proteine bestimmen: Die meisten der "dunklen Proteine" sind
kurz, haben nur wenige Interaktionen mit anderen Proteinen, werden
häufig ausgeschieden und besitzen nur wenige evolutionäre Verwandte.
Weiterhin stellten die Wissenschaftler fest, dass einige der
bisherigen Annahmen über die "dunklen Proteine" falsch waren. So
gehören sie mehrheitlich nicht zu den ungeordneten Proteinen.
Letztere nehmen erst ihre eigentliche Struktur an, wenn sie eine
Funktion erfüllen. In der restlichen Zeit liegen sie in einer anderen
Form vor. Auch handelt es sich bei den "dunklen Proteinen" nicht
größtenteils um Proteine, die sich in einer Membran befinden.
Membranen grenzen Zellbestandteile oder auch gesamte Zellen
voneinander ab. Beide Punkte waren bislang Erklärungen dafür, dass
die "dunklen Proteine" schwer strukturell bestimmbar sind.
Mit ihren Ergebnissen, die im Fachjournal "Proceedings of the
National Academy of Sciences" veröffentlicht sind, haben die
Forscher eine wichtige Grundlage geschaffen, um die geheimnisvollen
Eiweißmoleküle in Zukunft besser analysieren zu können. Die Forscher
wollen außerdem das "dunkle Proteom" mehr in den Fokus der
Aufmerksamkeit rücken. Dort könnten Proteine zu finden sein, die eine
Schlüsselrolle für die Gesundheit des Menschen spielen.
Hintergrund:
Die TUM verknüpft im Forschungsschwerpunkt Biomedizin Grundlagen-
und Anwendungsforschung. Zum Konzept gehören die Forschungsneubauten
TUM Center for Functional Protein Assemblies (CPA), das Bayerische
Kernresonanzzentrum, das Zentralinstitut für translationale
Krebsfoschung der TUM (TranslaTUM) und das Forschungszentrum für
Multiple Sklerose der Klaus Tschira-Stiftung. Die MUNICH SCHOOL OF
BIOENGINEERING der TUM schafft als Integratives Forschungszentrum die
gemeinsame Lehr- und Forschungsplattform für alle einschlägigen, aus
den verschiedenen Fakultäten kommenden Aktivitäten des
medizinrelevanten Ingenieurwesens einschließlich der bildgebenden
Technologien.
Die TUM ist zudem maßgeblich am Exzellenzcluster "Center for
Integrated Protein Science Munich" (CIPSM) beteiligt.
Veröffentlichung:
Nelson Perdigãoa et al.: "Unexpected features of the dark proteome".
Proceedings of the National Academy of Sciences (2015). DOI:
10.1073/pnas.1508380112
Pressekontakt:
Andrea Schafferhans
Technische Universität München
Lehrstuhl für Bioinformatik, Prof. Burkhard Rost
Tel.: +49 289 17833
andrea.schafferhans(at)in.tum.de
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Datum: 26.11.2015 - 12:06 Uhr
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